Structural destabilization and enhanced cytotoxicity on murine fibroblasts of Helix pomatia ß-hemocyanin in presence of four cholinium amino acids
PBN-AR
Instytucja
Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej (Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie)
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
angielski
Czasopismo
Bulgarian Chemical Communications (15pkt w roku publikacji)
ISSN
0324-1130
EISSN
Wydawca
BULGARIAN ACAD SCIENCE
DOI
URL
Rok publikacji
2017
Numer zeszytu
D
Strony od-do
82-86
Numer tomu
49
Link do pełnego tekstu
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Autorzy
Pozostali autorzy
+ 6
Słowa kluczowe
angielski
Helix pomatia hemocyanin
cholinium amino acids
protein secondary structure
cytotoxicity assay
Open access
Tryb otwartego dostępu
Otwarte czasopismo
Wersja tekstu w otwartym dostępie
Wersja opublikowana
Licencja otwartego dostępu
Inna
Czas opublikowania w otwartym dostępie
Razem z publikacją
Streszczenia
Język
angielski
Treść
Four complexes of ß-hemocyanin from Helix pomatia (ß-HpH) with ionic liquids (ILs) based on cholinium cation and amino acid anion were prepared. Using FTIR spectroscopy we observed that the tested ILs were able to induce conformational changes in the protein molecule. In the presence of cholinium methionate we detected the most significant changes in ß-HpH secondary structure, which is expressed in a 2-fold increase of the intensity of the absorption band that is assigned to the side-chain amino acid residues and a complete loss of the α-helical structures at expense of the ß-structures. Interestingly, the aggregation in this case seemed to be suppressed. In an experiment in vivo using 3T3 cells (fibroblasts), we found that the destabilization of the protein structure resulted in an enhanced cytotoxicity of the ß-HpH-IL complexes in respect to the native ß-HpH. The effect is stronger, both concentration- and time-dependent for the complex of ß-HpH with cholinium tryptophanate.
Inne
System-identifier
PX-59df5735d5de65d0498ec994