Effect of silicone on the collagen fibrillogenesis and stability.
PBN-AR
Instytucja
Instytut Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
EN
Czasopismo
Journal of Pharmaceutical Sciences
ISSN
0022-3549
EISSN
Wydawca
WILEY-BLACKWELL
DOI
Rok publikacji
2015
Numer zeszytu
4
Strony od-do
1275-1281
Numer tomu
104
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Autorzy
(liczba autorów: 6)
Pozostali autorzy
+ 5
Słowa kluczowe
EN
protein aggregation;
silica;
biocompatibility;
interaction;
micelle;
polymers;
FTIR;
light-scattering
Open access
Tryb otwartego dostępu
Inne
Wersja tekstu w otwartym dostępie
Wersja opublikowana
Licencja otwartego dostępu
Inna
Czas opublikowania w otwartym dostępie
Razem z publikacją
Streszczenia
Język
EN
Treść
Collagen, the most abundant protein in mammals, is able to form fibrils, which have central role in tissue repair, fibrosis, and tumor invasion. As a component of skin, tendons, and cartilages, this protein contacts with any implanted materials. An inherent problem associated with implanted prostheses is their propensity to be coated with host proteins shortly after implantation. Also, silicone implants undergoing relatively long periods of contact with blood can lead to formation of thrombi and emboli. In this paper, we demonstrate the existence of interactions between siloxanes and collagen. Low-molecular-weight cyclic siloxane (hexamethylcyclotrisiloxane-D3) and polydimethylsiloxanes (PDMS) forming linear chains, ranging in viscosity from 20 to 12,000 cSt, were analyzed. We show that D3 as well as short-chain PDMS interact with collagen, resulting in a decrease in fibrillogenesis. However, loss of collagen native structure does not occur because of these interactions. Rather, collagen seems to be sequestered in its native form in an interlayer formed by collagen-siloxane complexes. On the other hand, silicone molecules with longer chains (i.e., PDMS with viscosity of 1000 and 12,000 cSt, the highest viscosity analyzed here) demonstrate little interaction with this protein and do not seem to affect collagen activity.
Cechy publikacji
Article
Inne
System-identifier
PX-56b4768a8106eb71826ee88c
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych