Antibacterial Properties of Metallocenyl-7-ADCA Derivatives and Structure in Complex with CTX-M β-Lactamase
PBN-AR
Instytucja
Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego - Państwowy Zakład Higieny
Źródłowe zdarzenia ewaluacyjne
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
en
Czasopismo
ORGANOMETALLICS (40pkt w roku publikacji)
ISSN
0276-7333
EISSN
Wydawca
AMER CHEMICAL SOC
DOI
URL
Rok publikacji
2017
Numer zeszytu
9
Strony od-do
1673-1676
Numer tomu
36
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Streszczenia
Język
en
Treść
A series of six novel metallocenyl-7-ADCA (metallocenyl = ferrocenyl or ruthenocenyl; 7-ADCA = 7-aminodesacetoxycephalosporanic acid) conjugates were synthesized and their antibacterial properties evaluated by biochemical and microbiological assays. The ruthenocene derivatives showed a higher level of inhibition of dd-carboxypeptidase 64-575, a penicillin binding protein (PBP), than the ferrocene derivatives and the reference compound penicillin G. Protein X-ray crystallographic analysis revealed a covalent acyl–enzyme complex of a ruthenocenyl compound with CTX-M β-lactamase E166A mutant, corresponding to a similar complex with PBPs responsible for the bactericidal activities of these compounds. Most interestingly, an intact compound was captured at the crystal-packing interface, elucidating for the first time the structure of a metallocenyl β-lactam compound that previously eluded small-molecule crystallography. We propose that protein crystals, even from biologically unrelated molecules, can be utilized to determine structures of small molecules.
Cechy publikacji
Original article
Original article presents the results of original research or experiment.
Oryginalny artykuł naukowy
Oryginalny artykuł naukowy przedstawia rezultaty oryginalnych badań naukowych lub eksperymentu.
Inne
System-identifier
PBN-R:854849
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych